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正常プリオンとアルツハイマー病

プリオンというタンパク質分子が一般に知られる様になったのは、BSE(狂牛病)問題が発生してからだろうと思います。

現在、BSEの原因は異常プリオンと考えられていますが、実は正常プリオンと異常プリオンは253個のアミノ酸配列には違いはなく、大きな違いは正常プリオンはらせん状のαヘリックスと呼ばれる構造が多く、異常プリオンは平面状のβシートと呼ばれる構造が多いところにあります。

そして、異常プリオンが1個でも体内に取り込まれると、動物の脳や脊髄に分布する正常プリオンの構造がαヘリックスからβシートへ、異常プリオンへと変化すると説明されています。

ところで、正常プリオンは神経細胞の膜上に付着していますので、神経細胞の発育と機能維持に何らかの働きがあると考えられていましたが、正常プリオンがアルツハイマー病やその他の神経変性疾患の発症を抑えている可能性があるとの論文が「米国アカデミー紀要」(2007年)に発表されました(英国リード大学のニーゲル・フーバー教授グループ)。

アルツハイマー病はアミロイド-βという小型のタンパク質が脳内に蓄積する事で発症します。そして、アミロイド-βはβ-セレクターゼ(酵素)によって、アミロイド前駆体タンパク質(APP)が切断される事によって発現します。

同グループは正常プリオンをより多く作るノックアウトマウスで、β-セレクターゼの働きが阻害されてアミロイド-βの発現を食い止められる事を発見しました。同時に、正常プリオンを作れなくしたノックアウトマウスで、脳内にアミロイド-βが明らかに蓄積される事も発見しました。従って、将来β-セレクターゼの働きを抑制する薬が開発されれば、アルツハイマー病の治療薬になるとの期待がもたれています。

選挙に台風と、怒涛の様な8月が終わりました。今日から9月、2学期も始まり「ホット」している方もチラホラ… かな〜?

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